Hi peptides antimicrobiales ex systematibus tuendis insectorum, mammalium, amphibiorum, etc., originem ducunt, et maxime quattuor genera includunt;
1. Cecropin in lympha immune Cecropiamoth, quae maxime in aliis insectis invenitur, et similes peptides bactericidales etiam in intestinis suillis inveniuntur.Eae typice propriae sunt a regione N-terminali valde alkaline quam longum hydrophobici fragmenti sequitur.
2. Xenopus peptides antimicrobiae derivantur ex musculis et stomacho ranarum.Structura peptidum xenopi antimicrobialis etiam helicae, praesertim in ambitu hydrophobici, inventa est.Configuratio xenopi antipeptidum in stratis lipidorum pervestigata est a N-intitulatum phase NMR solidorum.Ex acylamine resonantiae chemicae transpositio, helices xenopi antipeptides erant superficies parallelas bilayer, et 13mm caveam cum periodica helica 30mm structura formare possent.
3. Defensinae defensionis peptides derivantur ab polykaryoticis neutrophilis leporis humani polymacrophagis cum lobulis nuclei perfectis et intestinorum cellis animalium.Coetus peptidum antimicrobialium similes peptides defensionis mammalium ab insectis extractae sunt, quae peptides dicuntur "insectorum defensionis".Dissimilis mammalium defensionis peptides, insectum peptides defensionis tantum activae sunt contra bacteria Gram-positiva.Etiam insectum peptides defensionis sex cys residua continent, sed methodus disulfidae compagis inter se dissimile est.Pons ligaminis intramolecular disulfito modo peptidum antibacterial extractum ex drosophila melanogast simile erat cum peptidis defensionis plantae.Sub crystallis conditionibus, peptides defensionis dimersae sistuntur.
4.Tachyplesin dicitur a cancris ungulae ungulae dictae.Configurationis studia declarant se adoptare conformationem antiparallelis B valvis (positionum 3-8, locorum 11-16), in quibusβ-angulus inter se coniungitur (8-11 positionibus), et duo vincula disilfida generantur inter positiones 7 et 12 et inter 3 et 16 positiones.In hac structura, acidum amino hydrophobicum in una parte plani situm, et sex resi- cationicae in cauda moleculi apparent, ita structura etiam biophilica est.
Sequitur quod omnes fere peptides antimicrobiales sint in natura cationicae, licet longitudine et altitudine variae sint;In summo fine, sive in forma alpha-helical, siveβ-folding, bitropica compages communis est.
Post tempus: Apr-20-2023