Quaestio de vincula disulfide intra peptides

Vincula dissolvere necessaria sunt pars trium dimensivarum multorum servo.Haec vincula covalentes in omnibus fere peptidis extracellulariis et dapibus moleculis inveniri possunt.

Vinculum disulfide formatur cum sulphur cysteinum atomum unum vinculum covalens cum altera medietate atomi sulphuris cystini diversis positionibus in interdum formatur.Haec vincula servo stabilire adiuvant, praesertim e cellulis secretae.

Efficiens formatio vincula disulfidorum varias involvit aspectus, ut proprie cysteinum administratio, residua amino acidorum tutela, modi coetus tutelaris amotio et methodi bini.

Peptides inserta sunt vincula disulfide

Organismus Gutuo mature disulfide vinculum anuli technologiae habet.Si peptide tantum unum par Cys continet, formatio vinculi disiuncta est directa.Peptides in solidis vel liquidis augmentis summatim componuntur;

Tunc in solutione pH8-9 oxidized erat.Synthesis relative implicata est cum vincula duo vel plura paria divellere necesse habent.Quamvis formatio vinculi disilfare plerumque in synthetica schema sero absolvitur, interdum introductio praeformatae disulfides prodest ad vincula vel ligationes peptidas longiores.Bzl est a Cys tutelaris coetus, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., passim in symbiont.Lorem in synthesi disulphide peptide comprehendo:

1. Duo paria vincula inter moleculae solvendae formantur et duo paria vincula inter moleculas distrahentes formantur.

2. Tria paria vincula inter moleculae distrahentiae constituuntur et tria paria vincula inter moleculas distrahuntur.

3. Synthesis polypeptidis insulina, ubi duo paria vincula disulfidorum inter diversas consequentias peptidis formantur.

4. Synthesis tria paria disulfide religata peptides

Cur cysteinyl amino coetus tam specialis?

Catena lateralis Cys habet catervam reactivam valde activam.Atomorum hydrogenii in hoc circulo facile restituuntur a radicalibus liberis et aliis coetibus, et sic cum aliis moleculis vincula covalentes facile formare possunt.

Divellere vincula magna pars 3D structurae multorum servo.Vincula pontis disulphide reducere possunt elasticitatem peptidis, rigorem augere, et numerum imaginum potentialium reducere.Limitatio imaginis haec est essentialis actionis biologicae et stabilitatis structuralis.Repositum dramaticum esse potest pro altiore structura dapibus.Acida hydrophobica amino ut Ros, Ile, Val helix stabilimenta sunt.Quia stabilit vinculum α-helix cysteinae formationis disulfitae etiam si cysteinum vincula non format disiluisse.Hoc est, si omnes residua cysteina in statu reducto essent, (-SH, globulos sulfhydryl liberas portantes), princeps recipis fragmentorum helicarum possibilis esset.

Vincula disulfida a cysteine ​​formata firmitati tertiariae structurae durant.Pleraque SS Pontes inter vincula necessaria sunt ad structuras quaternarias formandas.Interdum residua cysteina, quae vincula formans disilfaciunt, in structura prima longe distant.Topologia de vinculis discutere est fundamentum analyseos dapibus primariae structurae homologiae.Cysteinae reliquiae servolorum homologorum valde conservatae sunt.Solum tryptophan peraeque magis conservatum est quam cysteinum.

Cysteina in medio situ catalytici thiolasis sita est.Cysteine ​​acyl intermedia directe cum subiecto substrata formare potest.Forma reducta agit ut "sulphur quiddam" quod cysteinum in interdum in statu reducto servat.Cum pH humilis est, aequilibrium formae -SH reductae favet, cum in ambitibus alcalicis -SH pronior sit ad oxidizandum ad formam -SR, et R nihil nisi ad atomum hydrogenii.

Cysteine ​​etiam agere potest cum peroxide hydrogenii et peroxidis organicis sicut detoxicant.


Post tempus: May-19-2023